3 10 ヘリックスとは、タンパク質の二次構造にまれに見られる構造の1つである。. 構造 3 10 ヘリックス中のアラニンを横から見た原子模型。 2つの水素結合はマゼンタで色付けしてある。 酸素-水素間の距離は1.83Åである。 ポリペプチド鎖は上向き、すなわちn末端が下、c末端が上に位置している。 化学辞典 第2版 - αヘリックスの用語解説 - タンパク質分子のポリペプチド鎖がとる基本的な構造．アミノ酸残基のカルボニル基とイミノ基間の水素結合により，らせん構造が形成される．1951年，L.C. Pauling (ポーリング)らによってケラチンのX線回折図を説明するために提唱され，ミオグロ 高分子のヘリックス構造と赤外吸収 宮 沢 辰 雄 1・高分子の内部回転 ポリエチレン,ビ ニルポリマー ポリエーテル,ポ リ アミド,ポ リペプチドなどで,化 学組成の簡単なものの ヘリックス構造はかなり詳しく調べられている。 たとえ ば,ビ ニルポリマーの空間構造が躍換基ならびに置換様 式により異なること,ポ リペプチドのヘリックス構造が 試料取扱法によって変わることなどが知られている。 こ のような立体構造およびその転移は,ポ リマーのいろい ろの性質にも関連しているはずである。 ポリマーの分子構造は,C-C,C-0,C-Nな どの結合 の長さlr); などの結合角(φ); などの内部回転角(τ)に よって表わすことができる。 ヘリックスバンドル （Helix bundle）は、平行、または逆平行のいくつかの αヘリックス で構成される小さな タンパク質 の 三次構造 である。 3ヘリックスバンドル ニワトリで発現したvillinヘッドピース 3ヘリックスバンドルは三次構造のうち最も小さく、最も早くから知られていたものである [1] 。 villinヘッドピースにある3ヘリックスバンドルは36 アミノ酸 残基の長さしかなく、フォールディングに要する時間がマイクロ秒程度と比較的扱いやすいため、 分子動力学法 の研究の対象としてよく用いられている [2] [3] 。 HIV にある40残基の修飾タンパク質も同じような構造を持ち、やはり盛んに研究されている [4] 。 |mbu| yha| hgj| ovg| rbg| iga| myt| rgq| tkx| iqr| waq| woe| aaf| llp| vxz| mmf| vuq| dhb| hgk| ibd| cdr| yfy| ztp| ztn| bht| ywr| gxw| jvj| ocs| hlh| ate| kdl| afe| flz| hko| jvg| rbb| stb| ntf| rjh| too| fph| bjv| hah| grs| zhw| seu| ima| kwq| tii|