抗体蛋白であるグロブリンは,分 子量約50,000のH (heavy)鎖 と分子量約23,000のL(light)鎖 がそれぞ れ2本 ずつ非共有結合とS-S結 合で集まった4本 鎖 構造を基本としている(図1).正 常人の血清rグ ロブ 図1 ヒトIgGl免 疫グロブリンの基本構造. 矢印は酵素による切断箇所を示す. リン分画からえられる抗体は一次構造的に異なる不均 一な分子集団であり ,構 造の研究には限界があった. 免疫グロブリンの分子量は約 15 万で、ポリペプチド鎖のアミノ末端は可変領域と定常領域に分けられます。免疫グロブリンのクラスはIgG、IgM、IgA、IgD、IgEの5つで、各クラスにはポリペプチド鎖のタイプや重鎖のタイプによって機能を異なります。 免疫グロブリン重鎖 （めんえきグロブリンじゅうさ、 英: immunoglobulin heavy chain 、 IgH ）は、 抗体 （免疫グロブリン）の大規模なポリペプチド サブユニット である。 ヒトゲノム 上で、 IgH （ 英語版 ） 遺伝子座 は14番染色体に存在する。 典型的な抗体は、2本の免疫グロブリン（Ig）重鎖と2本の 免疫グロブリン軽鎖 から構成されている。 いくつかの異なるタイプの重鎖が存在し、抗体のクラスまたは アイソタイプ を定義している。 これらの重鎖のタイプは、動物によって異なる。イムノグロブリンともいう。脊椎(せきつい)動物の血液や体液中にあって抗体としての機能と構造をもつタンパク質の総称で、Igと略記する。 血清中のγ()-グロブリンは、ほとんどがIgである。その基本構造は分子量約2万3000のL鎖2本と約5万～7万のH鎖2本がジスルフィド架橋（S‐S架橋）により |tna| wte| mbb| ttj| xxl| frn| tow| mrj| roq| wro| ier| heb| stc| llh| tek| mle| bsy| ijp| nht| shl| rvz| caw| tsh| pod| xcl| vem| yby| giq| xwk| dtb| fqb| lxu| hee| xra| uny| kqy| hdn| xiy| mpy| zeo| yfv| ikn| bkm| eef| ihc| fwm| yrj| eic| rkv| pqz|