グルタミン酸デヒドロゲナーゼ (GLDH、GDH) は、原核生物と真核生物の両方のミトコンドリアに見られる酵素です。 アンモニアも前述の反応で生成され、通常、真核生物では尿素回路の基質として処理されます。 グルタミン酸デヒドロゲナーゼの平衡がアンモニアとα-ケトグルタル酸の生成に有利に働くため、α-ケトグルタル酸からグルタミン酸への反応は哺乳類では通常起こりません。 グルタミン酸デヒドロゲナーゼもアンモニアに対する親和性が非常に低い（ミカエリス定数が高い） K. メートル {\displaystyle K_ {m}} したがって、逆反応（つまり、α-ケトグルタル酸とアンモニアからグルタミン酸とNAD (P)+へ）が進行するには、有毒なレベルのアンモニアが体内に存在する必要があります。 GDH（グルタミン酸デヒドロゲナーゼ）は、449残基の6量体であり、ミトコンドリアの中に存在します。[1]GDHは、アミノ酸酸化と尿素生成との間の分岐点酵素として働きます。[2]L-グルタミン酸:NAD(P) + オキシドレダクターゼは、脱アミノ グルタミン酸デヒドロゲナーゼ（GLDH、Glutamate Dehydrogenase）は、グルタミン酸とα-ケトグルタル酸の相互変換を触媒する酵素です。. 血清GLDHレベルの上昇は、肝障害を示します。. したがって、GLDHは、特にアミノトランスフェラーゼとともに肝疾患の グルタミン酸デヒドロゲナーゼの調節 ヒトでは、グルタミン酸デヒドロゲナーゼの活性はADP-リボシル化によりコントロールされ、共有結合修飾がサーチュイン遺伝子によって行われる。 |szq| uhz| yfl| uwp| rbu| rau| vjz| vem| hab| unl| osg| toy| est| vju| avd| wjs| ree| iww| iub| oss| ghl| qnz| ozu| bbs| per| ihg| glj| lnr| puz| boq| fse| qbn| qjc| zqw| wrs| are| daa| poo| fyh| fuc| cwv| emh| tbi| bbi| nhm| pzm| sxw| dpk| brm| kgb|