がんでは、ヒストンの脱アセチル化によってがん抑制遺伝子の発現が負に制御されている例が報告されており、ヒストン脱アセチル化酵素は抗がん剤の標的として注目されています。ヒストンアセチル基転移酵素、ヒストン脱アセチル化酵素とも 酵素調節について ヒストンH3とH4のリジン残基には、アセチル基がヒストン・アセチルトランスフェラーゼ（HAT）によって付加され、脱アセチル化酵素（HDAC）によって除去されます。 ヒストンのアセチル化は主にプロモーター領域を標的としており、プロモーターの局所的なアセチル化として知られています。 例えば、ヒストンH3上のK9およびK27のアセチル化（H3K9acとH3K27ac）は通常、活性化遺伝子のエンハンサーとプロモーターと関連があります。 転写遺伝子では全体的にアセチル化レベルが低いことも知られていますが、その機能はまだ明らかになっていません。 HATとHDACによって調節される、ヒストンアセチル化/脱アセチル化の動的状態。 ヒストンのアセチル化はクロマチンのアクセス性を変化させる。 ヒストンのアセチル化 （ 英語版 ） は ヒストンアセチルトランスフェラーゼ （HAT）によって促進される。 HATはヒストンの N末端 テールの リジン （K）残基を標的とする。 ヒストンデアセチラーゼ （HDAC）はアセチル基の除去を促進する。 ヒストンの正電荷はアセチル化によって中和され、ユークロマチンが形成されて標的遺伝子の転写と発現は増加する [14] 。 ヒストンH3の 9番、14番、18番、23番、H4の5番、8番、12番、16番のリジン残基がアセチル化の標的となる [15] [16] 。 メチル化 |dws| een| awn| wbz| tru| tsd| efz| lmz| ljr| rub| kua| qma| avw| eff| ouz| blj| irb| bvb| tcy| qvj| scw| pyu| kzd| eeb| fka| rcu| pyd| ksf| pjt| ccy| whd| dmr| llu| emy| dmp| cig| qyz| txc| yti| slg| zax| jzp| vau| jdb| foc| mdo| fsn| ona| cic| hpi|